蛋白质的二级结构、超二级结构与模体（motif）
蛋白质的二级结构是指肽链主链的空间走向（折叠和盘绕方式），是有规则重复的构象。最常见的二级结构单元就是α-螺旋和β-折叠，它们的各种组合决定了蛋白质的主体结构。
β-转角是一种小巧的二级结构单元，它使肽链形成大约180°的回转。此结构中第一个氨基酸的羰基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。β-转角结构在球状蛋白中比较常见，可占全部残基的四分之一。因为此结构用于肽链回折，所以多位于球状蛋白的表面。根据具体结构，β-转角又可分为Ⅰ型、Ⅱ型与III型等。
还有一种比较特殊的二级结构单元，称为无规卷曲。它是指没有一定规律的松散肽链结构。此结构看来杂乱无章，但对一种特定蛋白却是确定的，并不是随意折叠的。它实际上是很多特异性结构的统称，所以不像前面三种结构那样在各种蛋白中重复出现，没有固定的结构参数。
在球状蛋白中含有大量无规卷曲，倾向于产生球状构象。这种结构有高度的特异性，往往与蛋白质的生物活性密切相关，对外界的理化因子非常敏感。例如，酶的活性中心处的构象就经常是无规卷曲。
除以上常见二级结构单元外，还有其它不很常见的结构。例如Ω环，由10个残基组成，象希腊字母Ω。
相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则排列，在空间上能够辨认的二级结构组合体，叫做超二级结构。它是一种介于二级结构与三级结构之间的层次，是进一步构成三级结构的基础。
常见的超二级结构有αα、βαβ、βββ等类型。αα是由两股或三股右手α螺旋彼此缠绕形成的左手超螺旋，重复距离约为140埃。由于超螺旋的影响，其中每一股α-螺旋与独立的结构略有偏差。毛发中的α-螺旋就是这样，三股右手螺旋形成左手超螺旋，称为原纤维，直径2纳米。原纤维再排列成「9＋2」的微纤维，直径8纳米。上百根微纤维再组成大纤维，最后构成皮层细胞。生物分子经常采用类似的层级结构，DNA的结构虽然与蛋白质完全不同，但同样是一层一层反复折叠压缩，最后形成染色质结构的。
βαβ是β-折叠之间由α-螺旋或无规卷曲连接。磷酸丙糖异构酶的桶形结构就是以这种超二级结构组合而成的。βββ是由一级结构上连续的反平行β折叠通过紧凑的β转角连接而成，又包括β曲折和回形拓扑等不同形式。
motif中文译成模体或基序等，它在蛋白质结构方面的含义与超二级结构非常相似，也有人认为二者完全相同。不过motif一般指蛋白质种常见的结构元件，而且从功能角度考虑较多，所以并不局限于二级结构组合。例如，在细胞粘附过程中发挥重要作用的RGD motif，就仅仅由Arg-Gly-Asp三肽构成。这个模体已经在多种蛋白中发现，而且至少有8种整联蛋白超家族成员识别这个三肽序列。
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