α-螺旋结构的性质、作用和预测
蛋白质的旋光性是由其氨基酸组分的不对称因素和立体结构的不对称因素一起决定的。α-螺旋是一种不对称的结构，所以具有旋光能力。天然α-螺旋一般会使偏振光的偏振面向右旋转。所以α-螺旋的含量对蛋白质整体的旋光性是有影响的，可以通过测量蛋白质的旋光性变化来分析α-螺旋含量的改变。不过由于氨基酸组成对整体旋光性的影响难以区分，所以应用有限。
α-螺旋结构还有一个特性，就是对左、右旋圆偏振光的吸收率不同，称为圆二色性吸收，简称圆二色性（Circular dichroism，CD）。因为氨基酸并没有圆二色性现象，所以圆二色性光谱更适于二级结构分析。一般来说，蛋白质在远紫外区（180-250 nm）的CD光谱可以反映其二级结构特征，常用来研究蛋白质的二级结构组成和动态变化，比如蛋白质结构类型分析、蛋白质折叠研究、蛋白质与其它物质相互作用等多种方面。
α-螺旋是重要的二级结构单元，是构成蛋白质三级结构的基础之一，对于蛋白质的结构与功能十分重要。α-螺旋结构具有一定的刚性，对于一些蛋白质的整体构象起著支撑作用。在毛发中，很多条α-螺旋有组织、有层次地平行排列，构成柔韧的纤维结构。在肌红蛋白中，由8段α-螺旋构成一个球状结构，同时为血红素辅基构建一个疏水洞穴，而将大部分亲水基团分布在蛋白表面。
一条肽链能否形成α螺旋，以及螺旋的稳定性怎样，主要由其一级结构决定。脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Cα－N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸会使α螺旋中断。甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，也是α螺旋的破坏者。此外，侧链带电荷及侧链基团过大的氨基酸容易造成排斥，不易形成α螺旋。
根据各种残基的特性，可以预测蛋白质的二级结构。具体的预测方法有很多，都是根据统计信息进行预测的。其中Chou-Fasman法比较直观，与二级结构形成的实际过程接近，也是唯一可以手工预测的方法。这里简单介绍一下，目的是让大家对α-螺旋的形成过程有所了解。
Chou-Fasman法根据各个氨基酸在一些已知结构的蛋白质中的表现，按构象参数Pα(表示形成α螺旋的能力) 由大到小将他们分为六组，依次为：
- 最强的形成者(Hα)：Glu、Met、Ala、Leu
- 中等的形成者(hα)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val
- 很弱的形成者(Iα)：Asp、His
- 中立者(iα)：Cys、Ser、Thr、Arg
- 较弱的破坏者(bα)：Asn、Tyr
- 最强的破坏者(Bα)：Gly、Pro
如肽链中6个连续的残基中有4个hα即可形成核心，然后向两侧延伸，遇到四肽破坏者时中止。形成α螺旋时有协同性，即一旦形成核心，其它残基就容易加入。
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