請叫我搬運工：

1.果殼網的一個回答：蛋白酶為啥不會把自己融掉？那DNA水解酶...有些蛋白酶是可以消解自己的。 比如植物液泡水解酶（vacuolar processing enzyme VPE）。但是蛋白酶水解底物並不是隨便水解。它們需要識別特定的氨基酸序列。如果某一個蛋白酶本身不存在被自己活性區域識別的位點，那麼它不應該被自己水解。蛋白酶的活化程度受pH，抑制域（inhibitory domain）的調控。當不存在其它蛋白底物或者不是在適當的空間位置的時候，這些蛋白酶不會被活化，進而保護自己不必水解。

2.期刊-《生物學通報》的一篇文章：胃蛋白酶為什麼不水解自身

3.百度作業幫：蛋白酶為什麼不水解自己?蛋白酶可水解蛋白質,而它本身也是一種蛋白質.那它為什麼不會水解掉自己?深奧么?_百度作業幫

蛋白酶是會水解蛋白酶的

首先，酶是一種具有催化活性的蛋白質，而蛋白酶的得名就意味著它的催化底物是蛋白質——即蛋白酶是一類可以催化蛋白質水解反應的蛋白質

——這種催化機制的實現基於酶和底物結構的契合：鎖鑰模型和誘導契合模型

——一種特定的酶結構結合催化一種特定的底物結構，所以一種酶可以催化水解一大類具有類似結構的底物——即族專一性/相對專一性

所以如果一種酶，它所催化水解的結構特徵在它自身中存在，那麼就可能發生自催化，水解自身。

這是完全有可能的——尖孢鐮刀菌胰蛋白酶（如圖）具有優先切割精氨酸殘基的活性特徵。而其第117位氨基酸就是精氨酸，因而在酶的水溶液中是可以發生自降解的

至於蛋白酶製劑，通常是乾粉狀態，沒有水溶液環境，大分子構象無法展開，因而難以自催化可以長期保存。

為什麼我們又能夠從生物體內提取到蛋白酶/或者說生物體內的液體環境中蛋白酶為什麼能夠存在，應該是由於蛋白酶自催化反應活性並不強，在其自催化失活之前可以被提取到。

酶在強烈的理化作用下會失活，這主要是由於它自身的蛋白質屬性，蛋白質的結構發生改變因而失活，但是在溫和水溶液中蛋白酶也會緩慢失活——平滑的失活曲線，可能與蛋白酶的自催化機制有一定關係吧

因為酶具有專一性啊 一種酶一般只催化一種反應 高中學的

我表示樓上胡扯，高中生物老師告訴我蛋白酶特異結合位點是肽鍵，而肽鍵是所有蛋白質都具有的，也就是說蛋白酶本身也有肽鍵，至於答案我不知道，已關注。
這個問題我也感到疑惑 所以去問一些人 只是因為高中階段只給了蛋白酶一個定義 以後深入研究的話 就會發現 蛋白酶原來有很多種 而蛋白質也有很多種 都是「某某」蛋白酶 只能水解特定蛋白質 而酶中蛋白質又需要另一種「某某」蛋白酶 所以還是不能水解自己的
其實是會水解的，只是酶選擇性導致它更可能水解特定的底物。比如洗衣液里加入的蛋白酶，是含有抑製劑的。
二樓所說的蛋白酶的特異結合位點是肽鏈，對於這點真的不敢苟同。真不知道你是記錯了還是你們高中的生物老師真的這樣說。去翻一翻生物化學的課本吧，講的很清楚

酶是具有專一性的，不是所有蛋白質都可以水解的好不好。它要是水解自己，你還能得到它么
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